乐视声明泄惊天秘密 银行人士：涉嫌挪用信贷资金
Белковини (или протеини, од грч. протеос = првобитен) — важни органски соединени?а на клетката и организмот кои се застапени во на?голем процент (10-20%) од вкупната тежина или 50% во сува маса. Покра? тоа што ?а сочинуваат главната маса на протоплазмата од клетката, тие се и главен дел во молекуларната организаци?а на клетката.
Белковините се макромолекуларни соединени?а. Белковинската молекула ?а градат хемиските елементи: ?аглерод, водород, кислород и азот, а ка? некои сулфур или фосфор. Овие молекули се хетерополимери кои под де?ство на ензими се разложуваат до мономери, наречени аминокиселини. Белковините се разликуваат по видот, бро?от и распоредот на аминокиселините што ?а градат нивната полипептидна низа. Поради тоа, бро?от на различните белковини е доста голем, особено ако се земе предвид дека една белковина е на?често изграден од пове?е стотини аминокиселини. Некогаш е доволно да се промени само една аминокиселина во долгата низа и белковината да ги промени своите особини.
Структура
[уреди | уреди извор]Молекулата на белковините е доста сложено градена макромолекуларна структура во ко?а разликуваме неколку степени на организациона структура:
- Првичната (примарна) структура е на?проста и е претставена со полипептидната низа во ко?а аминокиселините се линеарно подредени една зад друга, според строго определен распоред, бро? и вид. Ме?утоа, полипептидната низа не е праволиниска, а на?често образува спирали, блиску поставени една до друга
- Вторичната (секундарна) структура е претставена токму со претходно опишаната спирала, уште наречена и алфа спирала
- Третичната (третична) структура настанува со пове?екратно спирализира?е на алфа спиралата, при што се образува една топчеста формаци?а. Оваа структура е карактеристична за глобуларните белковини, каков што е миоглобинот
- Четвртичната (квартерна) структура настанува со ме?усебно врзува?е на пове?е молекули со третична структура. Таква е молекулата на хемоглобинот, каде има четири полипептидни низи со кватерна структура.
Ако вторичната и третичната структура на белковината се измени со некои физички или хемиски де?ства, то? се трансформира во неактивна форма, односно настанува денатураци?а на белковината. Белковините се разликуваат и по начинот и условите на денатурира?ето. Некои белковини имаат способност под одредени услови да се ренатурираат, што е од огромно значе?е за нивната функци?а во организмот.
Според хемискиот состав се разликуваат прости и сложени белковини. Простите се изградени само од аминокиселини, додека сложените содржат и небелковинската компонента, наречена простетична група.
Функции
[уреди | уреди извор]Секо?а белковина има специфична функци?а, биде??и практично нема процес во живите организми, ко? не зависи од одредеа белковина. Функциите можат да бидат на?различни, но формално може да се обединат во неколку групи:
- структурна функци?а - белковини вклучени во архитектурата на клетките, поддржуваат одредена форма и внатрешна организаци?а.
- регулаторна функци?а - тоа се сите белковински системи кои ги регулираат процесите во клетките - белковини од сигнални патишта, фактори на транскрипци?ата и транслаци?ата, и не на последно место хормоните.
- заштитна функци?а - белковини кои обезбедуваат чисто механички заштитни бариери. Ка? вишите животински организми има специ?ални системи за заштита од одредени патогени - антитела.
- каталитичка функци?а - текот на скоро секо?а хемиска реакци?а во организмот, се должи на одредена белковина, ко? во ово? случа? се нарекува ензим.
- транспортна функци?а - тоа се белковини кои пренесуваат одредени молекули во мембраната, или транспортираат материи на големи расто?ани?а - кислород-пренасувачките белковини, како хемоглобинот, миоглобинот и други.
- движечка функци?а - сите мускули ка? животните, се всушност функци?а на соодветните белковини, како на пример актин и миозин. Често таквите белковини се означуваат како ?молекулски мотори“. Учествуваат во секое движе?е - било на органела во рамките на клетката или на целиот организам во просторот.
Поврзано
[уреди | уреди извор]Наводи
[уреди | уреди извор]
|